乳酸脱氢酶（LDH）

1895年，科学家就发现不同的生物种类、不同的器官和组织来源的某些酶可以作用于同一底物，催化相同的化学反应。

1959年，由于已经从心肌细胞中分离提纯了两种乳酸脱氢酶，故提出了同工酶的概念。

同工酶是指一类催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫原性各不相同的酶。

在 分布上，同工酶可以存在于生物的同一种族或同一个体的不同组织，甚至同一细胞的不同细胞器中。

在结构上，同工酶的一级结构存在差异，但其活性中心的三维空间结构相似，故可以催化相同的化学反应。

至今，已知的同工酶不下几十种，比如乳糖激酶、乳酸脱氢酶等。其中乳酸脱氢酶（LDH）是研究最为清楚的同工酶。

乳酸脱氢酶（LDH）的组成和类型、分布及应用

人和脊椎动物组织当中，乳酸脱氢酶（LDH）是一种含四个亚基的多聚酶。

LDH的亚基有骨骼肌型（M型）和心肌型（H型）两种。两种亚基以不同比例组成五种LDH形式，即LDH1 （由四个心肌型亚基组成）、LDH2 （由三个心肌型亚基和一个骨骼肌型亚基组成）、LDH3（是由两个心肌型亚基和两个骨骼肌型亚基组成）、LDH4 （由一个心肌型亚基和三个骨骼肌型亚基组成）、LDH5（由四个骨骼肌型亚基组成）。

由于五种LDH中亚基的种类和比例不同，决定了它们的理化性质也不同。如在电泳时，可以表现为不同的涌动能力。LDH1向正极涌动速度最快，而LDH5涌动最慢，其他几种介于两者之间，依次为LDH2、LDH3和LDH4。

从这张同工酶的电泳图谱中，我们除了能看到各型LDH的理化性质的差异，还能看出各型LDH在不同组织中的分布差异。心肌中以LDH1及LDH2的量较多，而骨骼肌及肝中以LDH5和LDH4为主。

这种分布的差异与各组织利用乳酸的生理过程的差异有关。LDH1和LDH2对乳酸的亲和力大，使乳酸脱氢氧化生成丙酮酸，有利于心肌从乳酸氧化中获得能量。LDH4和LDH5对丙酮酸的亲和力大，有利于丙酮酸还原为乳酸，这与骨骼肌在无氧酵解中获得能量的生理过程相适应。

利用这种分布差异的特点，能够给临床疾病的诊断提供依据。

下图是人体各组织器官中，LDH同工酶谱的活性比较。在心肌中，LDH的活性为73，最高的；而在骨骼肌和肝脏中，LDH5的活性分别是79和56，也是相对较高的。

当组织病变时，该组织特异性的LDH同工酶可释放入血，血清中该型LDH升高，如心肌梗死患者血清中LDH1升高，肝病患者血清中LDH5升高。故临床常用血清同工酶谱分析来帮助诊断疾病。

从图中我们可以看到，心肌梗死的患者血清的同工酶谱在LDH1的附近有一个高峰，而肝病患者同工酶谱在LDH5处有一个高峰。返回搜狐，查看更多

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